Доклад на тему белки

Юлия

Миссия эстетической психотерапии. Метод Меррифилда - твердофазный синтез пептидов. Обычно принято делить белки на простые протеины , состоящие только из остатков аминокислот, и сложные протеиды , содержащие также простетические небелковые группы. Суточные нормы белка для взрослого человека, г. Порочный круг при квашиоркоре. Часть гормонов но не все животных и человека являются белками.

Перспективно использование для этого методов генетической инженерии. Растительные белки и их использование в производстве пищевых продуктов. В настоящее время уже неопровержимо доказано, что растительные белки, даже содержащие необходимый набор аминокислот усваивается очень плохо. Плохое усвоение растительного белка вызвано несколькими причинами:.

Соя лат. Glycine max — растение семейства бобовых, родиной которого является восточная Азия. Семена сои, иногда называемые соевыми бобами от англ. Вследствие этого, соя так же входит в состав некоторых кормов для животных.

Питательная ценность бобов сои общеизвестна. Соя используется как сырье для промышленного получения не только белка, клетчатки, но и витаминов. Соя, как пищевой продукт, с давних времен привлекает к себе внимание.

По содержанию белка, жира, фосфатидов и некоторых других питательных веществ она значительно превосходит многие масленичные и злаковые культуры таблица 3. Таблица 3. Белковый компонент растений. Липоксигеназа способствует разрушению молекул жирных кислот, что ведет к прогорканию и окислительной порчи продуктов. В доклад на тему белки из этого препарата была выделена липоксигеназа в кристаллическом виде. Реакция, катализируемая этим ферментом, протекает на воздухе и ускоряется в присутствии кислорода.

При этом происходят существенные доклад на тему белки витамина А, появление специфического запаха и вкуса. Из обезжиренной соевой муки выделены две липоксигеназы: липоксигеназа 1, катализирующая окисление свободной линолевой кислоты, и липоксигеназа 2, катализирующая окисление линолевой кислоты в составе трилинолеина.

Сколько стоит написать твою работу?

С этой целью химическими методами определяют содержание всех аминокислот в исследуемом продукте. Эту величину называют аминокислотным скором.

Обычно рассчитывают, скор для наиболее дефицитных аминокислот: лизина, триптофана и суммы серосодержащих аминокислот [4.

Доклад на тему белки 2789

Основное различие между растительными белками и белками животного происхождения в том, что последние имеют в своем составе более высокое содержание некоторых дефицитных аминокислот, определяющих их пищевую ценность.

К таким аминокислотам относятся, прежде всего, лизин, содержание которого в растительных белках довольно низкое. Поэтому белок пшеницы, например, считается неполноценным среди белков растительного происхождения. Наибольшее количество лизина содержат бобовые культуры. Многочисленные исследования показали, что аминокислотный состав соевого белка является наиболее совершенным из всех источников растительных белков.

Содержание лизина в белках сои приближается к его содержанию в таких продуктах, как мясо, молоко, яйца. Белки сои лишь по двум аминокислотам ниже норм потребления белка, разработанных ФАО. В семенах сои присутствует соин, известный также под названием соевый гемагглютинин, или ингибитор роста. Это биологически активный доклад на тему белки, способный обратимо связывать соединения, содержащие углеводные фрагменты полисахариды, гликопротеин, гликолипидырасположенные на поверхности мембран клеток, и вызывать агрегирование или агглютинацию.

Доклад на тему белки 2842671

Соин относится к группе лектинов, которые вызывают агглютинацию эритроцитов крови человека и животных, спор микроскопических грибов, клеток бактерий и других микроорганизмов оказывают противовирусное действие, препятствуя, таким образом, болезням растений. Лектины — обязательный компонент любой живой системы, причем в одном и том же виде растения присутствует набор лектинов.

Так, у сои выявлено доклад на тему белки таких лектинов, различающихся по углеводной специфичности. Высокое содержание лектинов в семенах снижает пищевую ценность белков, так как лектины имеют очень высокую устойчивость в пищеварительном тракте и отрицательно на него воздействуют.

Гопкинс, Д. Чаще всего их кипятят с соляной кислотой. Это понятие не учитывает ни электростатического взаимодействия между положительно и отрицательно заряженными группами белков, ни вандерваальсовых сил. Ферменты, действующие на белки сами являются белками. Через биосинтез белков осуществляется и передача биологической информации, в частности наследственных признаков.

В связи с этим используются оптимальные параметры технологической переработки семян, снижающие или полностью исключающие токсичность получаемых из них белков. Эти соединения под влиянием кишечной флоры метаболизируются с образованием метана и углекислого газа, которые скапливаются в кишечнике. Из олигосахаридов сои, имеющих нежелательные функции, следует отметить раффинозу, образованную молекулами глюкозы, фруктозы и галактозы, белки также стахиозу.

Присутствие этих олигосахаридов вызывает у некоторых людей метеоризм и незначительное расстройство работы желудочно-кишечного тракта. Метеоризм обусловлен отсутствием в организме человека галактозидазы — фермента, необходимого для гидролиза раффинозы и стахиозы.

В семенах сои синтезируются белки, регулирующие активность ферментов. Эти белки образуют с ферментами устойчивые комплексы, в составе доклад ферменты полностью теряют каталитические свойства. Наиболее изучены белки-ингибиторы протеолитических ферментов, в первую очередь трипсина.

Трипсин — одна из главных протеаз поджелудочной железы. Трипсин гидролизует белки и пептиды, а также сложноэфирные и амидные связи [16. Определение активности уреазы необходимо при контроле качества продуктов статистические данные в сои. По ее активности косвенно судят об активности других ферментов и ингибиторов протеолитических ферментов. Присутствие сапонинов в семенах вызывает торможение и угнетение перевариваемости и обмена в организме, а иногда и общее токсическое действие на организм.

Общим свойством указанных соединений является возможность их инактивации при влаготепловой переработке. Органическое применение соевых белковых продуктов в пищевой промышленности связано с наличием специфического вкуса. Считается, что неприятный вкус вызывают продукты разложения перекиси жирной кислоты под влиянием липоксигеназы. Имеются данные свидетельствующие о наличии 9 видов спиртов, таких как 1 — пентанол, 1 — гексанол, а также 6 видов альдегидов типа гексанал, 8 видов кетонов и 2 — пентилфурана, вызывающих неприятный запах.

Под влиянием липоксигеназы происходит окисление и ферментация жиров, содержащихся в соевых бобах, а при измельчении соевых бобов указанное влияние ускоряется, поэтому имеется способ придания инертности тему посредством этанола. Таким образом, при использовании семян сои, богатых ценными белками, белки веществами, витаминами и другими биологически активными веществами необходимо учитывать наличие антипитательных компонентов сои.

Соевый белок хорошо сбалансирован по аминокислотам, в том числе и по незаменимым. После потребления соевых белков появляется четкое снижение уровня холестерина в крови, поэтому их целесообразно использовать в рационе людей с избыточным весом, а также людей страдающих непереносимостью молочных продуктов.

При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма.

Таким образом, белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот.

Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна. Таким образом, белковый обмен координирует, регулирует и интегрирует процессы обмена веществ в организме, подчиняя его сохранения вида, непрерывности жизни. Состояние белкового обмена определяется множеством экзо— и эндогенных факторов. Любые отклонения от нормального физиологического состояния организма отражаются на белковом обмене.

Поэтому знание закономерностей этих изменений при конкретном патологическом процессе имеет важное значение для правильного понимания механизмов болезни и выбора тактики терапевтических мероприятий. Вапцаров И. Поэтому трехмерная структура имеет первостепенное значение для химических процессов, идущих доклад на тему белки живых организмах. Трудно поверить, чтобы две сложные молекулы, предоставленные сами себе, случайным образом расположились бы в пространстве так, чтобы стало возможным их взаимодействие.

Для протекания химической реакции с заметной скоростью необходимо участие молекул, называемых ферментами см. Катализаторы и ферменты. Фермент притягивает обе молекулы к себе и придает им ориентацию, обеспечивающую взаимодействие. Как только взаимодействие произошло, фермент, выполнивший свою работу, высвобождается и может повторить эту операцию со следующей парой молекул.

Благодаря своей сложной структуре белки идеально справляются с ролью ферментов. Каждой первичной структуре соответствует определенная форма молекулы белка и, следовательно, определенная химическая реакция, которую этот доклад на тему белки катализирует. Во всех живых организмах первичная структура белка записана на молекуле ДНК см. В настоящее время доклад на тему белки много методов прекращения a -аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки — инсулин, рибонуклеаза и др.

Юнг психологические типы рецензия75 %
Реферат охота на ведьм41 %
Доклад на тему безработица ее причины и последствия23 %

Большая заслуга в создании микробиологической промышленности по производству искусственных пищевых продуктов принадлежит советскому ученому А. Сколько стоит написать твою работу? Работа уже оценивается. Ответ придет письмом на почту и смс на телефон. Для уточнения доклад. Мы не рассылаем рекламу и спам. Нажимая на кнопку, вы даёте согласие на обработку персональных данных и соглашаетесь с политикой конфиденциальности.

Спасибо, вам отправлено письмо. Проверьте тему. Если в течение 5 минут не придет письмо, возможно, допущена ошибка в адресе. В таком случае, пожалуйста, повторите заявку.

Если в течение 5 белки не придет письмо, пожалуйста, повторите заявку. Отправить на другой номер?

Белки - Биология 10 класс #8 - Инфоурок

Сообщите промокод во время разговора с менеджером. Промокод можно применить один раз при первом заказе. Тип работы промокода - " дипломная работа ". Белки, их строение и состав оглавление 1 оглавление 2 белки 3 Структура белков 5 Физические свойства 8 Химические свойства 8 8 Синтез белков 9 Литература: 10 белки БЕЛКИ — это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул.

Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот. Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями. Физические свойства Белки имеют большую молекулярную массу 10 4 —10 7многие белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании денатурация.

Химические свойства Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка. Качественные реакции на белок: биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в щелочной среде дают все белкиксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием аммиака дают не все белкивыпадение черного осадка содержащего серу при добавлении ацетата свинца IIгидроксида натрия и нагревании.

Являясь полимерами аминокислот, белки содержат тему кислотные карбоксильные и основные гидратированные аминные группы, благодаря чему молекулы белков несут как отрицательные, так и положительные заряды. В растворах белки ведут себя как биполярные доклад на тему белки ионы.

В зависимости от преобладания кислотных или основных свойств белки реагируют как слабые кислоты или как слабые основания. При понижении рН подкислении раствора кислотная диссоциация подавляется, а щелочная - усиливается, вследствие чего общий заряд белковой белки становится положительным и в электрическом поле она стремится к катоду.

При повышении рН подщелачивании происходит подавление доклад на тему белки диссоциации и усиление кислотной, благодаря чему частица доклад заряжается отрицательно. При определённом рН, называемом изоэлектрической точкой, кислотная диссоциация равна щелочной и частица в целом становится неподвижной в электрическом поле. Значение изоэлектрической точки характерно для каждого данного белка и зависит главным образом от соотношения кислотных и основных групп, а также от их диссоциации, обусловливаемой строением белковой молекулы.

У большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде, однако имеются белки и с резким преобладанием щелочных свойств. В изоэлектрической точке вследствие потери заряда и уменьшения гидратации белковые частицы наименее устойчивы в растворе и легче свёртываются при нагревании, а также осаждаются спиртом или другими агентами.

  • Растущий организм испытывает потребность в белке в зависимости от возраста.
  • В живых организмах насчитывается 21 аминокислота.
  • Один из путей решения проблемы — добавление в растительную пищу синтетических аминокислот.
  • В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др.
  • Так, молекула панкреатической рибонуклеазы состоит из одной полипептидной цепочки, содержащей аминокислотных остатка.
  • Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
  • Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускуль- ной ткани, молочный альбумин.

Под действием кислот, щелочей или протеолитических ферментов белки подвергаются гидролизу, то есть распадаются с присоединением элементов воды. Продуктами полного гидролиза белков являются аминокислоты. В качестве промежуточных продуктов гидролиза образуются пептиды и полипептиды. Начальные высокомолекулярные продукты гидролиза белков - альбумозы протеозы и пептоны - химически не охарактеризованы и, по-видимому, представляют собой высокомолекулярные полипептиды.

В молекуле белка остатки аминокислот соединены между собой при помощи пептидных связей -СО-NН. Соответственно этому такие соединения называют пептидами или полипептидами доклад на тему белки аминокислотных остатков.

Все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых структурных блоков — аминокислот, связанных друг с другом в полипептидные цепи. Браконно, Ферментативный гидролиз особенно ценен в тех случаях, когда требуется получить промежуточные пептиды в результате частичного гидролиза. Регулируют обменные процессы.

Полипептидные цепочки являются основой строения белковой молекулы. Поскольку полипептиды могут быть построены из различных аминокислот, повторяющихся разное число раз и расположенных в различной последовательности, и, учитывая, что в состав белков входит более 20 аминокислот, возможное число различных индивидуальных белков практически бесконечно.

Реакционная способность белков также очень разнообразна, так как в их состав входят радикалы различных аминокислот, несущие весьма активные химические группы.

Реферат по химии Тема: Белки

Присутствие ряда атомных группировок, расположенных в той или иной последовательности на определённой структуре белковой молекулы, обуславливает уникальные и чрезвычайно специфичные свойства индивидуальных белков, играющие важную биологическую роль. Молекула отчетов по практике построена из одной или нескольких полипептидных цепочек, иногда замкнутых в кольцо при помощи пептидных, дисульфидных или других связей и соединённых между.

Пептидные цепочки обычно закручены в спирали и часто соединены в более крупные агрегаты. Так, молекула панкреатической рибонуклеазы состоит из одной полипептидной цепочки, содержащей аминокислотных остатка. Последовательность аминокислот в полипептидной цепочке определяет первичную структуру белка.

Пространственно полипептидные цепочки расположены в виде определённых спиралей, конфигурация которых поддерживается при помощи водородных связей. Из таких спиралей наиболее распространена a -спираль, в которой 3,7аминокислотных остатка приходится на один виток. Это пространственное расположение цепочки называют вторичной структурой белка. Отдельные участки полипептидных цепей могут быть соединены между собой дисульфидными или другими связями, как это имеет место в молекуле рибонуклеазы между 4 парами остатков цистеина, благодаря чему вся цепочка может быть свёрнута в клубок или иметь определённую сложную конфигурацию.

Это складывание или закручивание спирали, имеющей вторичную структуру, называют третичной структурой. Наконец, образование агрегатов между частицами, имеющими третичную структуру, рассматривают как четвертичную структуру белка. Первичная структура является основой белковой молекулы и часто определяет биологические свойства белка, а также вторичную и третичную его структуры. Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются.

Различают четыре уровня организации белковых молекул: 1. Первичной структурой белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи.

В одном витке спирали обычно со- держится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали — 0, нм. Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве спираль, скрученная в спираль. Тре- тичная структура доклад на тему белки обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы.

В формировании третичной структуры, кроме водородных свя- зей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяют- ся в воде и солевых доклад на тему белки с образованием коллоидных систем.

Большинство доклад на тему белки животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам. Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не раст- воряются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства прочность, способность растягиваться зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани миозинкератин роговая ткань.

Доклад на тему белки 9001

Четвертичная структура белка — относится к макромолекулам, в состав кото- рых входит несколько полипептидных цепей субъединицне связанных между со- бой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионы- ми, гидрофобными и другими связями.

Примером может служить макромолекула гемоглобина. По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остат- ков протеиныи доклад на тему белки протеиды. Сложные могут включать ионы доклад ме- таллопротеиды или пигмент хромопротеидыобразовывать прочные комплексы с липидами липопротеинынуклеиновыми кислотами нуклеопротеидыа также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты фосфопротеидыуглевода гли- копротеины или нуклеиновой кислоты краткий доклад волейбол некоторых вирусов.

Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются белки солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускуль- ной ткани, молочный альбумин.

Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых раство- рах солей. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин тему сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца. Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.

Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся в виде нуклеопротеинов в сперматозоидах рыб.

Доклад на тему белки 8796888

Находятся в зернах различных хлебных злаков. Представителем этих доклад на тему белки ов может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани.

К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин. Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. По химическому составу кератин доклад на тему белки серой.

Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов сос- тоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ фосфорнокислого и углекислого кальцияжира и коллагенов. Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Они имеют определенно выраженный кислотный характер. Главнейшим представителем фосфопротеидов является казеин молока.

Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами.

При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокиса- нии. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца. Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами.