Реферат на тему свойства и функции белков

cronalwaf

Цветные реакции. Методические указания Блог для фрилансеров Статьи о заработке онлайн Вопрос - Ответ. По источнику получения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; на белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т. Двигательная функция некоторых белков обеспечивает сокращение мышц и все движения живых организмов. Медников Б. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Благодаря этому специфически связываются и обеззараживаются чужеродные вещества за.

Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т.

Среди белков животного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустков крови при ее свертывании описано еще основателем учения о кровообращении У. Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я. В своих работах, он отметил сходство клейковины с веществами животной природы. Впервые термин белковый albumineise применительно ко всем жидкостям животного организма использовал французский физиолог Ф.

Кене в г. Дидро и Ж. Реферат на тему свойства и функции белков этого периода исследования, связанные с получением белков, приобретают систематический характер.

В г. Кессель-Майер, а несколько позднее И. Руэль описали выделение клейковины из различных растений и охарактеризовали ее свойства.

Видеоурок по биологии "Белки"

Халлер исследовал процесс образования и свертывания казеина, а в г. Тувенель, работавший тогда в Петербурге, называет творог белковой частью молока. Важнейший этап в изучении белков связан с работами французского химика А.

Фуркруа, который рассматривал белки как индивидуальные вещества и доказал единую природу белковых веществ, выделенных из растительных и животных источников. Для трех главных белковых компонентов крови он предложил названия альбумин, желатин и фибрин.

Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик. К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в г. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот.

Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава.

[TRANSLIT]

Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты. Неполярные реферат на тему свойства и функции белков аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные образующие ионы группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические ионные взаимодействия.

Они участвуют в образовании водородных связей. Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными —S—S— связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками. Большую роль в создании структуры белков играют ионные солевые и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие—особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Реферат на тему свойства и функции белков 3509

Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы. Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются.

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает реферат на тему свойства и функции белков жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием.

Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза - железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста. Страницы: 1 2. Похожие рефераты:. Основы рационального питания Великий русский ученый И. Павлов в своих замечательных трудах указывал, что организм животных и человека находится в тесной взаимосвязи с внешней средой, непрерывно воздействующей на центральную нервную систему.

Валин Валин - незаменимая аминокислота, оказывающая стимулирующее действие. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена реферат на тему свойства и функции белков в организме.

Биотин витамин Н Биотин формирует часть некоторых ферментных комплексов и необходим для нормализации роста и контрольная работа юриспруденция образец организма.

Он играет ключевую роль в процессах обмена углеводов, жиров и белков. Возрастные особенности белкового, углеводного, жирового обмена и обмена витаминов у детей Белки.

Потребность в. Витамины - биологически активные органические соединения разнообразной химической природы. Водорастворимые витамина. Витаминоподобные соединения. Общий белок, его значение и методы определения Классификация белков - высокомолекулярных органических азотсодержащих соединений, состоящих более чем из 20 видов альфа-аминокислот.

Физиологическая функция белков плазмы крови: альбумины, глобулины. Методы определения общего белка в сыворотке крови. Транспорт веществ через биологические мембраны Основные факты строения клеточной мембраны. Пассивный транспорт с помощью белковых каналов и белков переносчиков.

Диффузия через мембрану. Регулировка pH. Перенос макромолекул и частиц. Биохимические основы наследственности Понятие белков, их сущность и особенности, строение и функции в организме. Сущность и роль в организме процессов транскрипции и трансляции. Практическое применение в медицине молекулярной генетики.

Мясо птицы курсовая работаТемы курсовых работ по истории костюма
Краткий доклад про жуковскогоДоклад по цивилизации инков
Кадровое обеспечение контрактной системы рефератМногозначность понятия образование реферат
Экономическая работа на предприятии отчет по практикеДоклад по теме фасоль
Реферат генераторы переменного тока и постоянногоДоклад по физике георг ом

Особенности обмена веществ и энергии у детей Понятие пищи как единственного источника энергии в организме, влияние ее состава на здоровье и самочувствие человека. Сущность процессов ассимиляции и диссимиляции в организме, их и значение.

Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Встречаются в растениях. По содержанию белка, жира, фосфатидов и некоторых других питательных веществ она значительно превосходит многие масленичные и злаковые культуры таблица 3. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка, и нуклеиновых кислот. В живой клетке полипептидные цепи скрученные или согнутые, имеют вторичную или третичную структуру.

Характеристика обмена белков, жиров и углеводов у детей. Гены Долгое время ген рассматривали как часть наследственного материала единицуобеспечивающую развитие определенного признака организма. Но каким образом функционирует ген, оставалось неясным. Белок гемоглобин выполняет транспортную функцию. Он переносит кислород от органов дыхания к тканям. Двигательная функция некоторых белков обеспечивает сокращение мышц и все движения живых организмов.

При нехватке пищи белки могут выполнять энергетическую функцию. Габриелян О. Учебник для общеобразовательных учреждений. Вишневская Е. Липоксигеназа способствует разрушению молекул жирных кислот, что ведет к прогорканию и окислительной порчи продуктов. В дальнейшем из этого препарата была выделена липоксигеназа в кристаллическом виде.

Реакция, катализируемая этим ферментом, протекает на воздухе и ускоряется в присутствии кислорода. При этом происходят существенные потери витамина А, появление молодежная политика в российской запаха и вкуса. Из обезжиренной соевой муки выделены две липоксигеназы: липоксигеназа 1, катализирующая реферат на тему свойства и функции белков свободной линолевой кислоты, и липоксигеназа 2, катализирующая окисление линолевой кислоты в составе трилинолеина.

С этой целью химическими методами определяют содержание реферат на тему свойства и функции белков аминокислот в исследуемом продукте.

Эту величину называют аминокислотным скором. Обычно рассчитывают, скор для наиболее дефицитных аминокислот: лизина, триптофана и суммы серосодержащих аминокислот [4. Основное различие между растительными белками и белками животного происхождения в том, что последние имеют в своем составе более высокое содержание некоторых дефицитных аминокислот, определяющих их пищевую ценность. К таким аминокислотам относятся, прежде всего, лизин, содержание которого в растительных белках довольно низкое.

Поэтому белок пшеницы, например, считается неполноценным среди белков растительного происхождения. Наибольшее количество лизина содержат бобовые культуры. Многочисленные исследования показали, что аминокислотный состав соевого белка является наиболее совершенным из всех источников растительных белков. Содержание лизина в белках сои приближается к его содержанию в таких продуктах, как мясо, молоко, яйца.

Белки сои лишь по двум аминокислотам ниже норм потребления белка, разработанных ФАО. В семенах сои присутствует соин, известный также под названием соевый гемагглютинин, или ингибитор роста. Это биологически активный белок, способный обратимо связывать соединения, содержащие углеводные фрагменты полисахариды, гликопротеин, гликолипидырасположенные на поверхности мембран клеток, и вызывать агрегирование или агглютинацию. Соин относится к группе лектинов, которые вызывают агглютинацию эритроцитов крови человека и животных, спор микроскопических грибов, клеток бактерий и других микроорганизмов оказывают противовирусное действие, препятствуя, таким образом, болезням растений.

Лектины — обязательный компонент любой реферат на тему свойства и функции белков системы, причем в одном и том же виде растения присутствует набор лектинов. Так, у сои выявлено шесть таких лектинов, различающихся по углеводной специфичности. Высокое содержание лектинов в семенах снижает пищевую ценность белков, так как лектины имеют очень высокую устойчивость в пищеварительном тракте и отрицательно на него воздействуют.

В связи с этим используются оптимальные параметры технологической переработки семян, снижающие или полностью исключающие токсичность получаемых из них белков.

Строение и функции белков

Эти соединения под влиянием кишечной флоры метаболизируются с образованием метана и углекислого газа, которые скапливаются в кишечнике. Из олигосахаридов сои, имеющих нежелательные функции, следует отметить раффинозу, образованную молекулами глюкозы, фруктозы и галактозы, а также стахиозу. Присутствие этих олигосахаридов вызывает у некоторых людей метеоризм и незначительное расстройство работы желудочно-кишечного тракта.

Метеоризм обусловлен отсутствием в организме человека галактозидазы — фермента, необходимого для гидролиза раффинозы и стахиозы. В семенах сои синтезируются белки, регулирующие активность ферментов. Эти белки образуют реферат на тему свойства и функции белков ферментами устойчивые комплексы, в составе которых ферменты полностью теряют каталитические свойства. Наиболее изучены белки-ингибиторы протеолитических ферментов, в первую очередь трипсина. Трипсин — одна из главных протеаз поджелудочной железы.

Трипсин гидролизует белки и пептиды, а также сложноэфирные и амидные связи [16. Определение активности уреазы необходимо при контроле качества продуктов переработки сои.

По ее активности косвенно судят об активности других ферментов и ингибиторов протеолитических ферментов.

  • Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна.
  • Нормы белков в питании.
  • Это приводит к выпадению белков в осадок.
  • Все живое на земле содержит белки.

Присутствие сапонинов в семенах вызывает торможение и угнетение перевариваемости и обмена в организме, а иногда и общее токсическое действие на организм. Общим свойством указанных соединений является возможность их инактивации при влаготепловой переработке. Органическое применение соевых белковых продуктов в пищевой промышленности связано с наличием специфического вкуса.

Сколько стоит написать твою работу?

Считается, что неприятный вкус вызывают продукты разложения перекиси жирной кислоты под влиянием липоксигеназы. Имеются данные свидетельствующие о наличии 9 видов спиртов, таких как реферат — пентанол, 1 — гексанол, а также 6 видов альдегидов типа гексанал, 8 видов кетонов и 2 — пентилфурана, вызывающих неприятный запах.

Под влиянием липоксигеназы происходит окисление и ферментация жиров, содержащихся в соевых бобах, а при измельчении доклад по географии бобов указанное влияние ускоряется, поэтому имеется способ придания инертности липоксигеназе посредством этанола. Таким образом, при использовании семян сои, богатых ценными белками, минеральными веществами, витаминами и другими биологически активными веществами необходимо учитывать наличие антипитательных компонентов сои.

Соевый белок функции белков сбалансирован по аминокислотам, в том числе и по незаменимым. После потребления соевых белков появляется четкое снижение уровня холестерина в крови, поэтому их целесообразно использовать в рационе людей с избыточным весом, а также людей страдающих непереносимостью молочных продуктов.

При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Таким образом, белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания тему в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.

Таким образом, белковый обмен координирует, регулирует и интегрирует процессы обмена веществ свойства организме, подчиняя его сохранения вида, непрерывности жизни. Состояние белкового обмена определяется множеством экзо— и эндогенных факторов.

Любые отклонения от нормального физиологического состояния организма отражаются на белковом обмене. Поэтому знание закономерностей этих изменений при конкретном патологическом процессе имеет важное значение для правильного понимания механизмов болезни и выбора тактики терапевтических мероприятий.

Вапцаров И.

Белок гемоглобин выполняет транспортную функцию. Замечание 4. Пример 5. Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, он вызывает ряд серьезных осложнений [19, с. Перенос макромолекул и частиц.

Вельтищев Ю. Хлебопекарная, макаронная, дрожжевая и кондитерская промышленность. Ладд Х.

169402

Мак-Мюррей У. Медников Б. Мусил Я. Наумов С. Нестурх М. Овсянников В. Патологическая физиология типовые патологические процессы. Огнев С. Павловский Е.

Реферат на тему свойства и функции белков 8808

Парин В. Адо А. Зайко Н. Обычно для действия катализатора необходимо, чтобы объединились несколько аминокислотных остатков, расположенных в определённой последовательности в среднем 3 — Активный центр также может формироваться благодаря связи ферментов с ионами металов, витаминами и другими соединениями небелковой природы — так называемыми коферментами, или кофакторами.

Химическое строение и форма активного центра такова, что с ним способны связывать лишь определённые субстраты благодаря их идеальному соответствию взаимодополняемости, или комплементарности друг другу. Остальные аминокислотные остатки обеспечивают большой молекуле ферментп соответствующую глобулярную форму, необходимую для эффективной работы самого центра.

Кроме того, вокруг реферат на тему свойства и функции белков молекулы фермента возникает сильное электрическое поле. В таком поле становится возможной ориентация молекул субстрата и приобретение ими ассиметрической формы.

В результате ослабевают химические связи и начальная затрата энергии на реакцию, которая катализируется, будет меньше, а значит, значительно увеличится её скорость. Одна молекула фермента каталазы способна за 1 мин расщепить более 5 млн.

Активный центр некоторых ферментов в присутствии субстрата может изменять конфигурацию: для обеспечения наибольшей каталитической активности такой фермент специально ориентирует реферат на тему свойства и функции белков функциональные группы.

Молекулы субстрата, присоединяясь к ферменту, также в определённых пределах изменяют свою конфигурацию для увеличения реакционной способностит функциональных групп центра. На заключительном этапе химической реакции комплекс фермента и субстрата распадается, образуются конечные продукты и свободный фермент. Активный центр при этом освобождается и способен снова принимать новые молекулы субстрата.

Скорость реакций с участием ферментов зависит от многих факторов: от концентрации фермента, от природы субстрата, от давления, температуры, кислотности среды, от наличия ингибиторов. Это свойство широко используют в различных отраслях, особенно в медицине и сельском хозяйстве. Для консервации органы человека почки, серце, селезёнка, печень перед пересадкой больному подвергают охлаждению, чтобы понизить интенсивность биохимических реакций и тем самым продлить время жизни этих органов.

Функции белков. Видеоурок по биологии 10 класс

При быстром замораживании пищевых продуктов предотвращается размножение микроорганизмов, а так же инактивируются их ферменты, потому они уже не способны вызывать разложение пищевых продуктов. Просто напиши с чем тебе нужна помощь. Главная Методические указания Блог для фрилансеров Статьи о заработке онлайн Работа для репетиторов Работа для преподавателей Калькуляторы Мне нужна помощь с выполнением работы Вы будете перенаправлены на Автор Все предметы Биология Химия жизни Строение и функции белков.

Статья предоставлена специалистами сервиса Автор24 Автор24 - это сообщество учителей и преподавателей, к которым можно обратиться за помощью с выполнением учебных работ. Прочитать как работает сервис. Строение и функции белков. Строение белков. Строение белков Определение 1.